LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en todaclase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.

Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el cociente entre los miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico mas bajo. La "proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las proteínas animales tienen en general composiciones mas próximas a la considerada ideal.

El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no utilizables.. Sin embargo, es el único fácilmente medible. Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad de una proteína (coeficiente de digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína) se obtienen a partir de experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos.

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

CLASIFICACION Y ESTRUCTURA

ESTRUCTURA

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

la a(alfa)-hélice

la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

los puentes de hidrógeno

los puentes eléctricos

las interacciones hifrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

CLASIFICACION

Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.

Según su composición

pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".

Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.

La siguiete tabla muestra la clasificación completa.

CONJUGADAS

CONJUGADAS
NOMBRE	COMPONENTE NO PROTEICO
Nucleoproteínas	Acidos nucléicos
Lipoproteínas	Lípidos
Fosfoproteínas	Grupos fosfato
Metaloproteínas	Metales
Glucoproteínas	Monosacáridos

Glucoproteínas

Ribonucleasa

Mucoproteínas

Anticuerpos

Hormona luteinizante

Lipoproteínas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

Nucleoproteínas

Nucleosomas de la cromatina

Ribosomas

Cromoproteínas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

Citocromos, que transportan electrones

SIMPLES

Globulares

Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos sanguineos

Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)